Diese Referenzenzyme glätten, schneiden und entfernen
Reagenzien- und Reaktantenrückstände können nachgeschaltete Prozesse beeinträchtigen. Mit der richtigen Enzympräparation können Sie Ihre Proben vor dem nächsten Schritt aufreinigen. Beschleunigen und optimieren Sie die Amplifikation und Transkription mit einigen Zusätzen.
Enzyme zur Spaltung und Entfernung von Reagenzienrückständen
Die enzymatische Aufreinigung von DNA-Proben mit Exonuklease I, DNase I, RNase A und Proteasen entfernt Rückstände von Primern, Nukleotiden und Enzymen vor der SNP-Analyse, Next-Generation-Sequenzierung, Sanger-DNA-Sequenzierung und anderen nachgeschalteten Analysen.
Das TAGZyme-DAPase-Enzym und das TAGZyme-System werden für die Entfernung von His-Tags von Proteinen verwendet, die einen intrinsischen DAPase-Stopp-Punkt aufweisen (exprimiert mit dem TAGZyme pQE-2-Vektor) sowie von Proteinen mit einem eingebauten Glutamin-Stopp-Punkt.
| Enzym | Aktivität | Anwendung | |
|---|---|---|---|
| X8010L Exonuklease I |
Demnächst erhältlich | Die Exonuklease I spaltet Einzelstrang-DNA in 3’→5’-Richtung, wobei 5’-Mono-/Dinukleotide freigesetzt werden und Doppelstrang-DNA-Moleküle sowie das 5’-Ende intakt bleiben; der Verdau wird durch das Vorliegen eines 3’-terminalen Phosphats gehemmt |
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| 79254 RNase-free DNase Set (1500 Kunitz units) |
Endonuklease zur unspezifischen Spaltung von DNA unter Freisetzung von Di-, Tri- und Oligonukleotidprodukten mit 5’-phosphorylierten und 3’-hydroxylierten Enden; wirkt auf ssDNA und dsDNA, Chromatin und RNA:DNA-Hybride |
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| 19101 RNase A |
Endoribonuklease, die ssRNA an C- und U-Resten abbaut |
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| 19131 Proteinase K |
QIAGEN Proteinase K ist eine Protease vom Subtilisin-Typ, isoliert aus dem saprophytischen Pilz Tritirachium album |
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| 19155 Protease |
QIAGEN Protease ist eine Serinprotease, isoliert aus einem rekombinanten Bacillus-Stamm; eine günstige Alternative zu Proteinase K |
Proteaseverdau bei der Isolierung nativer DNA und RNA aus einer Vielzahl von Quellen |
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| 34362 TAGZyme DAPase Enzyme |
TAGZyme DAPase (rekombinante Dipeptidylpeptidase I) |
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Steigerung der Ausbeute
Durch die Verwendung von DNA-bindenden Proteinen in Amplifikations- und Sequenzierungsreaktionen kann eine höhere Ausbeute und Qualität der Templates erreicht werden. Das DNA-bindende Protein, das Gen 32-Protein aus dem Bakteriophagen T4 (T4gp32), erhöht die PCR-Amplifikationseffizienz mit einer Reihe unterschiedlicher Templates. Darüber hinaus erhöht der Einsatz von E. coli-Einzelstrang-DNA-Bindungsprotein (SSB) in DNA-Sequenzierungsreaktionen die Auflösung der Sequenzierungsläufe.
Die Behandlung mit anorganischer Pyrophosphatase, einem wesentlichen Bestandteil der Reaktionen zur RNA-Vorbereitung, erhöht die Rate der In-vitro-Transkription. Dieses Enzym spaltet Pyrophosphat in zwei Phosphatmoleküle und verhindert die Ausfällung von Pyrophosphat mit Magnesium.
| Reagenz | Aktivität | Anwendung | |
|---|---|---|---|
| Y9030L E. coli-ssDNA- Bindungsprotein |
Demnächst erhältlich | Bindet hochspezifisch an Einzelstrang-DNA; thermostabil |
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| Y9130L T4 Gen 32 Protein |
Demnächst erhältlich |
Stabilisiert ssDNA-Regionen |
Steigert die Prozessivität einiger DNA-Polymerasen |
| Y9380L E. coli-Pyrophosphatase |
Demnächst erhältlich |
Eine anorganische Pyrophosphatase, die die Hydrolyse von
anorganischem Pyrophosphat zu Orthophosphat* katalysiert |
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| Y9370L Thermostable Pyrophosphatase |
Demnächst erhältlich |
Bei der thermostabilen Pyrophosphatase handelt es sich um ein rekombinantes Enzym aus Sulfolobus acidocaldarius , das die Hydrolyse von anorganischem Pyrophosphat unter Bildung von Orthophosphat katalysiert† |
Geeignet für die Verstärkung der DNA-Replikation bei der PCR |
UDG-Strangspaltung
Die UDG-vermittelte Strangspaltung ist ein wichtiges Instrument in der molekularen Biotechnologie, das eine kontrollierte und ortsspezifische Spaltung von Einzel- und Doppelstrang-DNA ermöglicht, die chemisch oder enzymatisch mit einfachem oder mehrfachem Einbau von Desoxyuridin synthetisiert wurde.
| Enzym | Aktivität | Anwendung | |
|---|---|---|---|
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19160, G5010L |
Demnächst erhältlich |
Uracil-DNA-Glykosylase (UDG) ist an der Basen-Exzisionsreparatur beteiligt; UDG erzeugt abasische Stellen in Uracil-haltiger DNA und baut Uracil-haltige DNA ab |
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Y9180L 10X Uracil Cleavage System |
Demnächst erhältlich |
Das System besteht aus zwei Enzymkomponenten, Uracil-DNA-Glykosylase und Endonuklease VIII. Wenn die Enzyme nacheinander zu einer Reaktion hinzugefügt werden, bei der ein synthetisches DNA-Fragment ein Desoxyuracil aufweist, entsteht an der Stelle des Uracil-Rückstands eine Einzel-Nukleotid-Lücke |
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| Y9080L Endonuclease VIII |
Demnächst erhältlich |
Die Endonuklease VIII fungiert sowohl als N-Glykosylase (durch Herausschneiden oxidativer Basenläsionen) als auch als AP-Lyase (durch anschließende Spaltung des Phosphodiester-Rückgrats), wobei endständige Phosphate an den 5’- und 3’-Enden zurückbleiben; beteiligt sich an der Basen-Exzisionsreparatur oxidativ bedingter DNA-Schäden |
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Häufige Fragen zur Reduzierung von Artefakten und zur Reaktionsaufreinigung
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